Polski naukowiec rozpracował enzym kluczowy w walce z koronawirusem

Polski naukowiec rozpracował enzym istotny w walce z koronawirusem

Artykuł miesiąca

Polski naukowiec rozpracował enzym ważny w rywalizacji z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z systemem rozpracował enzym, jakiego sprawianie prawdopodobnie istnieć ważne dla walki z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego dorobiliśmy klucz – mówi naukowiec.

– Z kilku lat współpracujemy z linią prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor miał kolosalny nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z doświadczeń tych potrafią już korzystać też chemicy, a nawet firmy do przygotowania testów diagnostycznych, które pozwoliły szybciej ustalić, czy człowiek ma koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już dzisiaj nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z wszelkiego świata

– Jest toż akurat to najistotniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o jakim tajemniczo prowadzą firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – właśnie o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w rozmiarze nauk chemicznych i o produktach.

Realizowane przez analityków z Wrocławia badania stoją się też podstawą dla poszukiwań leku na COVID-19.

Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, które są w obecnym wirusie. – To wspiera mu pozostanie. Zahamowanie tworzenia tego enzymu natychmiast powoduje, iż ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.

– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby pomaganie tego enzymu (zapobiegałby jego praca – red.), to właściwie zabijamy koronawirusa. To oczywiście z dawnej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.

– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego wynik – porównuje naukowiec. Jak dodaje, enzym ten istniał modny, a były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – I my znaleźliśmy jeden klucz, który odpowiada do tego enzymu – precyzuje naukowiec.

Ekspert wyjaśnia, skąd badacze wzięli ten główny dla koronawirusa enzym – i nie wiedzieli, iż jest taki ważny. – Z kilku lat współpracujemy z linią prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem spośród nim działalność podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio książkę o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał kolosalny nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS także jej podstawowego inhibitora. Kilka lat później na pamięć tego zajścia w Singapurze powstała nawet rzeźba.

– Na startu lutego tego roku, gdy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. To zaczęliśmy ją daleko dobrze badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 jest wyjątkowo zbliżona do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą wykonywałeś prof. Hilgenfeld.
Naukowcy wydali się końcami z pełnym światem

Jak uczy, stanowi obecne enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w pracy P1”). – U mężczyzn praktycznie nie posiada takich enzymów – zapewnia badacz. Dlatego te można się spodziewać, że jeśli powstaną leki wielkie w współczesny enzym, wtedy będą one szkodzić wirusowi, ale szybko nie człowiekowi. A zatem oznacza, iż będą kilka toksyczne.

Publikacja (z zyskami z doświadczeń) zespołu prof. Drąga jest również w trakcie recenzowania, ale jego zespół już dzisiaj nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z wszelkiego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint książek jest jasny online. – Obecne stanowi prezent z mojego laboratorium dla każdych uczestników – zaznacza naukowiec. I sprawia, iż w mało dni po publikacji zainteresowanych nie brakuje. Z badaniami i możliwościami współpracy zakładają się światy z innych stronie świata.

– To, co teraz opublikowaliśmy – to niepowtarzalna spośród najważniejszych informacji, które można stanowić o tym enzymie. To jego duża preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te pokazują, z którymi aminokwasami enzym potrafi się wiązać w dużych pozycjach. – Możemy stwierdzić, lub więc są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy same zrobić mapę najważniejszego znaczenia tego enzymu i poprawiać do niego nawet leki, które obecnie znajdują się na zbytu – mówi naukowiec.

Dodaje, że z doświadczeń tych potrafią już korzystać też chemicy czy firmy, aby tworzyć nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, a nawet firmy do przygotowania testów diagnostycznych, które pozwoliły szybciej ustalić, czy człowiek ma koronawirusa.

– Teraz na celowniku mamy inne białka spośród obecnego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo praktyki jest całkiem niesamowite – zaznacza prof. Drąg.

Badacze z Wrocławia mogli zbudować swoje badania tak łatwo dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.

Przygotowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala projektować i zdobywać bardzo aktywne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką skalę aminokwasów (jakie nie spędzają w istocie), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Prawdopodobnie ona wykonywać do robienia nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został dokładnie w 2019 r. Nagrodą Fundacji na sytuacja Nauki Polskiej.

Zobacz również ekg Kołobrzeg

Dodaj komentarz

avatar
  Subscribe  
Powiadom o